性质1.溶解性大米蛋白溶解性不是很好，主要是由于大米蛋白含80%以上的碱溶性谷蛋白，这些谷蛋白由许多大分子片断通过二硫键形成，彼此交联而凝聚，而溶于水的清蛋白仅占大米蛋白2%～5%。在pH对大米蛋白溶解性影响研究中发现在pH值4～7时，大米蛋白中谷蛋白溶解性增长缓慢，而pH值接近9时，蛋白溶解性迅速增加。同时改性也会对大米蛋白的溶解性产生一定的影响。研究表明脱酰胺度在19.6%～64.5%之间，随着脱酰胺度的增加,大米蛋白的溶解性增加，溶解度最大可达96.6%。通过对多种蛋白酶的对比分析可知，碱性蛋白酶的水解效果好于其它蛋白酶，但正交试验结果表明，即使在优化条件下水解，单一的碱性酶水解所得大米蛋白溶解性最高达到43.12%。若先用碱性蛋白酶水解再用复合蛋白酶水解则蛋白溶解性最高达到71.46%，而碱性蛋白酶与其它酶的联合应用效果略差；若先使用复合蛋白酶后使用碱性酶则蛋白溶解性只有54.73%。因此不同酶对大米蛋白分子具有不同的水解特Chemicalbook点。2.乳化性乳化性包括乳化活性和乳化稳定性两个方面，乳化作用是蛋白质重要功能之一。研究表明，增加大米蛋白溶解性的措施均有利于改善大米蛋白的乳化性能。谷蛋白一旦溶解其乳化能力与大豆蛋白相当。RPI、E-RPI经Na2SO3处理后，乳化性能，说明通过解除大米蛋白分子中亚基的聚合，可以改善大米蛋白的物化功能性。3.起泡性研究发现利用碱性蛋白酶Alcalase对大米分离蛋白进行改性，可改善其发泡性能。用碱性酶提取大米蛋白后，当pH中性时，随着蛋白浓度的增大，起泡性增大，起泡稳定性下降；当pH值为6.8时，即米蛋白溶液接近中性时，米蛋白的起泡性和泡沫稳定性较好，并且碱性蛋白酶提取的米蛋白比木瓜蛋白酶提取的米蛋白的泡沫稳定性好；而两种酶提取的米蛋白在不同pH值条件下起泡性差异不大。随着浓度的增大，两种酶提取的米蛋白的起泡性和起泡稳定性均逐渐增大。从总体上看，利用木瓜蛋白酶提取的米蛋白，起泡性和起泡稳定性均比碱性蛋白酶提取的米蛋白好。