基本信息

英文名称：α-Amylase(Bacilus subtilis) ；1,4-α-D-Glucanglucanohydrolase
其他名称：中温淀粉酶；液化型淀粉酶；液化酶；α-1,4糊精酶；*淀粉                        酶；α-淀粉酵素；糊精化酶  CAS号：9000-90-2
级别：BioChemika
活力：≥50U/mg
活力定义：1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmole maltose per minute at pH 6.9 at 25 °C (starch acc. to Zulkowsky, Catalog No. 85642, as substrate).
性状：黄褐色或类白色粉末。由枯草杆菌提取

用途：生化研究。能使淀粉迅速液化而生成低分子。  保存：2～8℃

性质

在高浓度淀粉保护下α-淀粉酶的耐热性很强，在适量的钙盐和食盐存在下，pH值为5.3~7.0时，温度提高到93~95℃仍能保持足够高的活性。为便于保存，常加入适量的碳酸钙等作为抗结剂防止结块。

α-淀粉酶可以水解淀粉内部的α-1,4-糖苷键，水解产物为糊精、低聚糖和单糖，酶作用后可使糊化淀粉的黏度迅速降低，变成液化淀粉，故又称为液化淀粉酶、液化酶、α-1,4-糊精酶。

α-淀粉酶以链淀粉为底物时，反应一般按两阶段进行。首先，链淀粉快速地降解，产生低聚糖，此阶段链淀粉的黏度及与碘发生呈色反应的能力迅速下降。第二阶段的反应比第一阶段慢很多，包括低聚糖缓慢水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。α-淀粉酶作用于支淀粉时产生葡萄糖、麦芽糖和一系列限制糊精(由4个或更多个葡萄糖基构成低聚糖)，后者都含有α-1,6-糖苷键。

α-淀粉酶分子中含有一个结合得相当牢固的钙离子，这个钙离子不直接参与酶-底物络合物的形成，其功能是保持酶的结构，使酶具有*的稳定性和*的活性。

α-淀粉酶依来源不同最适pH值在4.5~7.0之间，从人类唾液和猪胰得到的α-淀粉酶的最适pH值范围较窄，在6.0~7.0之间；枯草杆菌α-淀粉酶的最适pH值范围较宽，在5.0~7.0之间；嗜热脂肪芽孢杆菌-淀粉酶的最适pH值则在3.0左右；高粱芽α-淀粉酶的最适pH值范围为4.8~5.4；小麦α-淀粉酶的最适pH值在4.5左右，当pH值低于4时，活性显著下降，而超过5时，活性缓慢下降。

根据α-淀粉酶的热稳定性可分为耐高温α-淀粉酶和中温-淀粉酶。在耐高温α-淀粉酶中，由淀粉液化芽孢杆菌和地衣芽孢杆菌产生的酶制剂已被广泛地应用于食品加工中。温度对这两种酶的活力影响不同，地衣芽孢杆菌-淀粉酶最适温度为92℃，而淀粉液化芽孢杆菌-淀粉酶的最适温度仅为70%，除热稳定性存在差别外，这两种酶作用于淀粉的终产物也不相同  。

功能作用

水解淀粉分子链中的仅α-1,4-葡萄糖苷键，将淀粉链切断成为短链糊精、寡糖和少量麦芽糖和葡萄糖，使淀粉黏度迅速下降达到“液化”目的 。